A vizsgálatok azt mutatják, hogy körülbelül 1,5 millió amerikai szenved mogyoróallergiában, és évente körülbelül 30 000 beteget kórházba vezetnek anafilaxiás sokk tünetei miatt, amelyek közül 150 és 200 között halálos kimenetelű volt. A földimogyoróra adott allergiás reakció azonnali lehet (anafilaxiás sokk vagy előfordulhat, hogy fogyasztása után néhány órával jelentkezik. A legtöbb esetben allergiás reakciókat észlelnek a földimogyoró fogyasztása után, bár egyes esetekben a reakciót nyál (csókok, edények), ill. az allergén belélegzésével A fő mogyoróallergén, az Ara h 1, bebizonyosodott, hogy viszonylag könnyen tisztítható a kezektől, és közönséges tisztítószerekkel van bevonva, és nem tűnik széles körűnek az iskolákban.
A földimogyoró allergiát a magban lévő fehérje okozza. Mint minden mag, a földimogyoró is gazdag fehérjében, különösen az úgynevezett tároló fehérjékben, amelyek tartalékanyagként szolgálnak egy új növény növekedése során. E tárolófehérjék közül néhány a legfontosabb allergénnek bizonyult: vicilinek és albuminek.
Eddig 10 allergént azonosítottak a földimogyoróban. A fő allergén az Ara h 1, amely egy vicilin; a másik fő allergén az Ara h 2 (2S albumin). Ez a két allergén okozza a földimogyoró allergiás reakcióinak 95% -át. A földimogyoróban található kisebb allergének az araquina (hüvelyesek) –Ara h 3 és Ara h 4-, profilin –Ara h 5-, 2S albuminek –Ara h6 és Ara h 7-, oleozin, agglutinin és Ara h 8 (a Bet család v 1). A földimogyoró-szenzibilizáció általában gyermekkorban fordul elő, és gyakran az egész életen át fennmarad; Ebben az értelemben a mogyoróallergia különbözik a többi általános ételallergiától (például allergia a tojás- vagy tejfehérjék ellen), amelyek gyermekkorban elterjedtek, de általában felnőttkorukban elhalványulnak.
A földimogyoróra túlérzékeny egyének populációjából származó szérum IgE felhasználásával 23 kötő epitópot térképeztek fel az Ara h 1 IgE-re. A talált immunodomináns epitópok a következők: Ara h 1 25–34 (KSSPYQKK), Ara h 1 65–74 (EYDPRLVY), Ara h 1 89–98 (ERTRGRQP) és Ara h 1 498–507 (RRYTARLKEG). A többi azonosított IgE epitóp: Ara h 1 48–57 (QEPDDLKQKA), Ara h 1 89–98 (ERTRGRQP), Ara h 1 97–105 (GDYDDDRR), Ara h 1 107–116 (RREEGGRW), Ara h 1 123–132 (EREEDWRQ), Ara h 1 134–143 (EDWRRPSHQQ), Ara h 1 143–152 (PRKIRPEG), Ara h 1 294–303 (PGQFEDFF), Ara h 1 311–320 (YLQEFSRN), Ara h 1 325–334 (FNAEFNEIRR), Ara h 1 344–353 (QEERGQRR), Ara h 1 393–402 (DITNPINLRE), Ara h 1 409–418 (NNFGKLFEVK), Ara h 1 461–470 (GNLELV), Ara h 1 525–534 (ELHLLGFGIN), Ara h 1 539–548 (HRIFLAGDKDA), Ara h 1 551–560 (IDQIEKQAKDA), Ara h 1 559–568 (KDALAFPGSGE), Ara h 1 578–587 (KESHFVSARP) és Ara h 1 597–606 (EKESPEKED). Az Ara h1, Ara h2 és Ara h3 szekvenciák 5 aminosav átfedésével rendelkező 213 20 aminosav-peptid tömb felhasználásával az Ara h1 13 kiemelkedő IgE-kötő régiót tartalmaz, köztük egy új epitópot, amely a 361-385 maradékokat tartalmazza. nem található a szérum felhasználásával.
A földimogyoróban azonosított másik jelentős allergén az Ara h 2, amely egy 17-19 kDa molekulatömegű és 5,2 izoelektromos ponttal rendelkező glikoprotein. Jelenleg 2 Ara h2 izoformát azonosítottak. Az Ara h 2 megfelel a delta konglutinnak, amely a 2S albumin család tagja. Az Ara h 2 és más 2S albumin allergének homológián alapuló molekuláris modellezése megmutatta, hogy közös háromdimenziós szerkezeti keretrendszerük van, amely 5 α-hélixből áll, amelyek egy jobbra pörgő szuperhélixben helyezkednek el, és amelyek többé-kevésbé kiterjesztett fürtökkel vannak összekötve. A háromdimenziós struktúrát diszulfidhidak stabilizálják, amelyek konzerválódtak az albumin 2S szupercsalád minden tagja között. Az Ara h 2 a polipeptidlánc N-terminális és C-terminális végén további 2 hurokkal különbözik a többi 2S-albumintól.
Az Ara h 2 10 lineáris epitópját definiáltuk az alábbiak szerint: 15-HASARQQWEL-24, 21-QWELQGDR-28, 27-DRRCQSQLER-36, 39-LRPCEQHLMQ-48, 49-KIQRDEDS-56, 59-RDPYSP-64, 65-SQDPYSPS-72, 118-LQGRQQ-122, 127-KRELRN-132 és 143-QRCDLDVE-150.
Az epitópok meglehetősen jó expozíciót mutattak a háromdimenziós modell molekuláris felületén, de a lineáris epitópok konformációs elemzése nem mutatja az Ara h 2 szerkezeti homológiáját a dió más allergénjeinek megfelelő régióival. Felmerült, hogy a földimogyoró és a dió allergének közötti megfigyelt allergén keresztreaktivitás függ egy másik mindenütt jelenlévő magraktártól, a vicilintől. Rekombináns Ara h 2 allergén felhasználásával végzett legújabb vizsgálatok azonban azt mutatják, hogy az IgE-specifikus földimogyoró-allergén keresztreakcióba lép a mandulában és a brazil dióban található fehérjékkel. A klinikai reaktivitás in vitro korrelációjaként a bazofil aktivációs vizsgálatot alkalmaztuk annak bemutatására, hogy az Ara h2 közös IgE-kötő epitópokkal rendelkezik egyes dióallergénekkel. Szinte biztosan vannak olyan térbeli epitópok, amelyeket korábban nem vettek figyelembe. Ezeknek a közös IgE-kötő epitópoknak a jelenléte hozzájárulhat a mogyoró és a fa dió együttérzékenységének elterjedéséhez mogyoróallergiás egyéneknél.
Ara h 3 és Ara h 4
A földimogyoróban megjelenő többi allergén kevésbé jelentős. Közülük kettő Ara h 3 és Ara h 4, amelyek szekvenciája 91% -ban azonos, de egymástól függetlenül nevezték el (általában izoallergéneknek hívnák őket). Ezek az allergének magtároló fehérjék, amelyek a 11S cupina szupercsaládhoz tartoznak.
Az araquinnak nevezett földimogyoró 11S tároló globulin egy oligomer, amelynek molekulatömege 360 kDa. Mint más hüvelyesek és glicininek, úgy szintetizálódik, mint körülbelül 60 kDa polipeptidláncok, amelyek trimereket alkotnak. A kimenetek 40 kDa-os N-terminális savas alegységekre és 20 kDa-os C-terminális bázikus alegységekre válnak szét, amelyek diszulfid-kötésben maradnak, a trimerek hexamert alkotnak. Az alegységben lévő savas és bázikus láncot Asn-Gly peptidkötés választja el. Az arakin, hasonlóan a többi tároló globulin fehérjéhez, hőstabil lehet.
Az Ara h 3 eredetileg glicinin volt. Kiderült azonban, hogy ez a 14 kDa fehérje az Ara h 3 feldolgozott formája volt, a várható teljes fehérje transzlációját követően. Az Ara h 3 jelenleg feltételezhetően több polipeptidet tartalmaz, amelyek egy diófehérje-kivonat SDS-PAGE-ján a 14-45 kDa molekulatömeg-tartományban láthatók. Az A3A4 szójabab-glicin (PDB kód: 10D5) röntgenkoordinátáiból összeállított háromdimenziós modellek Ara h 3 és más dióféle hüvelyes allergének számára (Ana o 2, Bre e 1, Cor a 9 és Jug r 4) kimutatták, hogy mindezek az allergének 2 modulból álló cupine motívumot tartalmaznak, amelyeket pszeudoszimmetrikus tengely kapcsol össze. Mindegyik modulban a modul központi struktúráját alkotó antiparallel β-szálak két fala három, a-hélixet tartalmazó kiterjesztett hurokkal van összekapcsolva. Mindkét modult egy összekötő régió köti össze, amelyet 2 α-hélix kiterjesztés alkot, és ezzel a hüvelyes promóter képződik. A három cupina motívum egy, a többi hüvelyesekéhez hasonlóan, prizma alakú homotrimert alkot.
Négy kritikus IgE-kötő epitópról számoltak be (IETWNPNNQEFECAG 33–47, GNIFSGFTPEFLEQA 240–254, VTVRGGLRILSPDRK 279–293, DEDEYEYDEEDRRRG 303–317), mind az Ara sub h 3 savas, 40 kDa N-terminális régiójában. Egy nemrégiben végzett tanulmány kimutatta, hogy az Ara h 3 alegysége domináns immunreaktivitást tartalmaz. Az Ara h 3 62% -72% szekvencia azonosságot mutat a szójabab és a borsó homológjaival. Az Ara h 3 aminosavszekvenciájának homológiája magasabb a szójababbal és más LegA fehérjékkel, mint a G4 és más szójabab 11S globulinokéval. A földimogyoróból és a szójababból származó IgE-t keresztkötő epitópról SGFTPEFLEQAFQVD néven számoltak be (Ara h 3 244–258).
A megfelelő elemzés kimutatta, hogy az Ara h 3 felületen kitett IgE-kötő epitópok bizonyos szerkezeti homológiát mutatnak, amelyek valószínűleg figyelembe veszik a mogyoró és a dió allergének (Jug r 4 de Castilla dió, Cor a 9 mogyoró és Cor Ana vagy 2 dió). A 11S globulin allergénekben találhatóakhoz hasonló IgE-kötő epitópok nyilvánvalóan nem jelennek meg más vicilin allergénekben a mogyoró (Ara h 1) vagy a dió (Kasztília-dió kancsó r 2, Cor a 1 de mogyoró és Ana vagy 3 kesudió).
Az Ara h 5 egy mogyoróallergén, amelynek molekulatömege 14 kDa és magas a hőstabilitása. Ez a kisebb allergén egy citoszkeletális aktint kötő fehérje, és megfelel a jól ismert növényi allergén profilinnak, amely a többi profilinban azonosított aminosav-szekvencia 80% -át mutatja. A földimogyoró-profilinról kiderült, hogy a cseresznye-profilinnal (Pru a 4) és kevésbé erősen reagál a körte- és a zeller-profilinokkal, míg a nyírfa pollen-profilin (Bet v 2) nem volt képes gátolni az IgE földimogyoró-profilinhoz való kötődését. Az Ara h 5 szekvencia 83% -os azonosságot mutat, hasonlóan a szójababból származó Gly m 3 -hez. A rekombináns földimogyoró-profilint egy poli-L-prolin-Sepharose oszlop segítségével tisztítottuk az E. coli-ból.
Ara h 6 és Ara h 7
Két másik kisebb mogyoróallergén, az Ara h 6 és az Ara h 7 az Ara h 2-hez hasonlóan a 2S albumin családhoz tartozik. Míg a homológ Ara h 2 fő allergénnek számít, addig az Ara h 6 csak kismértékűnek számít, amelyet a földimogyoró allergiás szérum 38% -a, míg az Ara h 7 a földimogyoró allergiás szérumának 43% -a ismer fel.
Az Ara h 6 körülbelül 60 és azonos az Ara h 2-vel, ezért más allergénként, mint izoallergénként kezelik. Bizonyos keresztreaktivitás azonban előfordulhat az IgE-vel. Az Ara h 6 proteázrezisztens magot eredményez a tripszinnel és kimotripszinnel történő emésztéskor. Az Ara h 7 kevésbé stabil lehet, mint az Ara h 2 és az Ara h 6, mert csak 2 diszulfid híd konzervált. Az Ara h 2 és az Ara h 6 40-50% -ban megegyezik az Ara h 7 és 80% közötti szekvenciával. Nem világos, hogy van-e keresztreaktivitás az IgE-vel szemben.
A földimogyoróban utoljára azonosított allergén az oleozin, amelynek molekulatömege 16-17 kDa. Az olajozinok a növények lipidtároló testének, az úgynevezett "olajtesteknek" a fehérje komponensei. Az oleozinok alacsony molekulatömegű (15-26 kDa) amfipatikus fehérjék, amelyek hosszú hidrofób maggal rendelkeznek, az N-terminálison és a C-terminálon hidrofil domének határolják, amelyek emulgeálószerként szolgálnak a lipidek magokban történő tárolásához. A földimogyoró-oleozin finomításával kiderült az α-hélix szerkezet túlsúlya, amely a központi régióhoz rendelhető. Normális, ha az oleozint rejtett allergénként említjük, ami finomított mogyoróolaj vagy ezt az olajat tartalmazó termékek fogyasztása után a túlérzékenység oka lehet. A pörkölt földimogyoróban fokozódik az oleozin reaktivitása az IgE-vel.
Az élelmiszer-feldolgozás során alkalmazott technológiai kezelés megváltoztathatja ugyanezek allergén tulajdonságait. A termikus reakciók, például a pörkölés, a pácolás és a különféle főzés többszörös, nem enzimatikus biokémiai reakciókat okozhatnak az ételekben. A hőkezelés során az egyik leggyakoribb reakció a Maillard-reakcióknak nevezett csoport; e reakciók végterméke jelentős szerepet játszik az élelmiszertermékek aromájának és ízének kialakulásában. A földimogyorót gyakran pörkölik, ami hozzájárul fő allergénjeik allergén hatásának növeléséhez.
A pörkölt földimogyoróból származó Ara h 1 és Ara h 2 az IgE magasabb szintjéhez kötődik. Korrelációt azonosítottak a fokozott IgE-kötődés és a megnövekedett karboxi-metil-lizin módosítások között a fehérje felületén. A pörkölt földimogyoróból nyert kivonat 90-szer nagyobb mértékben reagál az allergiás alanyok szérumával, mint a nyers földimogyoróé. A pörkölés nagyon stabil Ara h 1 trimerek képződését eredményezi. A sült földimogyoróból származó tisztított Ara h 1 sokkal kevésbé oldódik, mint a nyers földimogyoróból származó Ara h 1. Úgy gondolják, hogy az Ara h 2 a barnulás miatt intramolekuláris keresztkötéseket képez, anélkül, hogy magasabb rendű struktúrákat képezne.
Az Ara h 2 évek óta gyenge tripszin inhibitor. A tripszin gátló aktivitás az Ara h 2-ben pörköléssel 3,5-szeresére növekszik. A folyamat emeli az Ara h 2 tripszin általi emésztéssel szembeni ellenálló képességét is. A natív Ara h 2, de a redukált nem, ellenáll a proteázoknak, így 10 kDa-os fragmens marad. Megfigyelték azt is, hogy az Ara h 2 megvédi az Ara h 1-t a tripszin hatásától, emellett a védelem intenzitása a pörkölés után növekszik. A fehérje szerkezete azonban megváltozik, esetleg intramolekuláris keresztkötésekkel. Az Ara h 2 kötése az IgE-hez szintén jobban megmarad a pörkölésnél, mint a forrás vagy a sütés. A profilin (Ara h 5) IgE-hez való kötődése túléli a pörkölést is.
Az Ara h 8 ellenáll a barnulásnak, de nincs teljesen inaktiválva. Ilyen részleges hőállóságot bizonyítottak más, a Bet v 1-hez homológ ételallergének esetében, például Cor a 1 mogyoróból vagy Gly m 4 szójából.
A földimogyoró-olajat széles körben használják gyógyszerészeti termékekben (többek között kenőcsök és vitaminok előállítására), vagy csontragasztóként ortopédiai műtétekhez. Az ELISA eredmények azt mutatják, hogy csak a nyers földimogyoró-olaj tartalmaz jelentős mennyiségű fehérjét, míg a finomított olajokban és gyógyszerekben nincs kimutatható fehérje (0,3 ng/ml alatt); a földimogyoróra allergiás alanyok szérummal rendelkező immunblottjaiban nem találtak reaktivitást. Ennek ellenére új tendencia jelenik meg az étolajok gyártásában. Általában a nyers növényi olajok számos bioaktív vegyületet tartalmaznak, amelyeket a finomítás során eltávolítanak, és az új technológiák célja az étolajok tápértékének növelése. Az idő megmutatja ennek és más tendenciáknak a következményeit a mogyoróra és más ételekre allergiás lakosságban.